Full-text resources of CEJSH and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl

Results found: 1

first rewind previous Page / 1 next fast forward last

Search results

Search:
in the keywords:  enzyme innobilization
help Sort By:

help Limit search:
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
1
Publication available in full text mode
Content available

Immobilizacja naringinazy z Penicillium decumbens na magnetycznych nośnikach polisacharydowych

100%
Bodakowska-Boczniewicz J., Garncarek Z.
Prace Naukowe Uniwersytetu Ekonomicznego we Wrocławiu
|
2018
|
issue 542
9-24
PL
Naringinaza z Penicillium decumbens została unieruchomiona na aktywowanych nośnikach polisacharydowych o właściwościach magnetycznych. W badaniach wykorzystano gumę guar, karobową, tragakantową, ksantanową oraz karagenianin. Nośniki otrzymano poprzez pokrycie mikrocząsteczek magnetytu (Fe3O4) polisacharydem, a następnie aktywując je aldehydem glutarowym lub polietylenoiminą. Celem niniejszej pracy była immobilizacja naringinazy z P. decumbens na magnetycznych nośnikach polisacharydowych oraz charakterystyka otrzymanego biokatalizatora. Najwyższą aktywność enzymu uzyskano poprzez immobilizację naringinazy na nośniku otrzymanym na bazie gumy karobowej aktywowanej polietylenoiminą. Immobilizacja naringinazy na tak otrzymanym nośniku wpływała na zmniejszenie optymalnej wartości pH oraz optymalnej temperatury aktywności badanego enzymu. Immobilizacja powodowała zwiększenie wartości stałej Michaelisa oraz zmniejszenie maksymalnej szybkości reakcji w porównaniu z enzymem wolnym.
EN
Naringinase from Penicillium decumbens was immobilized on activated polysaccharide supported with magnetic properties. Magnetic microparticles were prepared by coating a magnetite (Fe3O4) with a polysaccharide followed by activating with glutaraldehyde or polyethyleneimine. Guar gums, locust bean, tragacanth, xanthan and carrageenan were used in the research. The main goals of this work were the immobilization of naringinase on magnetic polysaccharide carriers and the characterization of such immobilized enzyme. The naringinase immobilized on a carrier obtained on the basis of carob gum activated with polyethyleneimine had the highest activity. The immobilization of the naringinase on the carrier thus obtained influenced the reduction of the optimal pH value and the optimal temperature. Immobilization increased the Michaelis constant value and decreased the maximum reaction rate, as compared to the free enzyme.
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.